C’est une microscopie électronique révolutionnaire qui permet d’aller en profondeur dans l’infiniment petit. La cryomicroscopie électronique (cryo-ME) commence à remplacer la cristallographie (rayons X).
Grace à la résolution fantastique de la cryo-ME, des chercheurs ont pu, un par un, voire de leurs propres yeux les atomes d’une protéine, l’apoferritine de l’intestin grêle, la protéine qui synthétise la ferritine. Les scientifiques sont désormais en mesure de mieux comprendre comment fonctionnent des protéines difficilement observables dans le détail avec d’autres techniques de microscopie.
La cristallographie « classique » à rayons X, permet de réaliser des images haute qualité seulement, la cristallisation de certaines protéines peut prendre des mois et le résultat n’est pas toujours garanti. La cryo-ME permet des résultats garantis.
C’est Jacques Dubochet, Joachim Frank et Richard Henderson, qui ont développé cette nouvelle technique, la cryomicroscopie électronique. Ils ont d’ailleurs reçu le prix Nobel de chimie en 2017 pour cette innovation.
DES MOLÉCULES EN PLEINE ACTION ET EN 3D
La cryo-ME permet de mieux appréhender les structures 3D des protéines et donc, de permettre aux biologistes de mieux décrypter, par exemple, les interactions enzymatiques ou l’action de certaines molécules dans le corps.
Le principe de la cryo-ME est de « geler » les molécules actives pour observer les processus à l’instant T. Un échantillon congelé extrêmement rapidement, à -200 °C dans l’éthane liquide est bombardé d’électrons pour offrir à l’observateur une image très précise de la réaction en cours.
C’est grâce à cette cryo-ME que des scientifiques ont pu observer les atomes d’une protéine, l’apoferritine de l’intestin grêle qui absorbe le fer afin de synthétiser la ferritine. Le record préexistant étant de 1,54 Å, cette molécule a été observée à la résolution 1,25 ångström (1,25 x 10-10 m) !
C’est un petit pas pour les microscopes, mais un grand pas pour le laborantin.
Thierry Penin (rédaction btlv.fr)
